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抗凍蛋白[编辑]·不凍蛋白質(抗凍蛋白)(Antifreezeproteins,AFPs)或叫冰結構蛋白(icestructuringproteins,ISPs)是指一類由某些脊椎動物、植物、真菌和 ...
不凍蛋白質(抗凍蛋白)(Antifreeze proteins ,AFPs)或叫冰結構蛋白(ice structuring proteins ,ISPs)是指一類由某些脊椎動物、植物、真菌和細菌產生的多肽。這些多肽能保證這些物種在零下溫度環境下生存。AFP結合到小的冰晶上,阻止冰的結晶化和晶體的生長,不然,將會對那些生命物種是致命的。[1]越來越多的證據表明,AFP與哺乳動物細胞膜相互作用保護細胞膜不會被凍壞。關於不凍蛋白的研究提示ATF參與生物體對冷氣候的適應過程。[2]
非依數性[編輯]不像廣泛使用的汽車抗凍劑,乙二醇,AFP對冰點的降低不和濃度成正比。它們不是按照依數性規律起作用。這樣,就能使它們在相當於其他溶解的溶質的1/300到1/500的濃度,而起到防凍劑的作用。這將使它們對滲透壓的影響降至最小。[2]AFP得到這種非凡的能力歸因於它們在特定的冰晶表面上的結合能力。.[3]
熱滯後現象[編輯]AFP所產生的熔點和冰點間的差值叫做熱滯後。在固態的冰和液態的水之間的界面上加入AFP阻止冰晶生長的熱力學的有利條件。從動力學角度講,AFP覆蓋住水進入冰的表面。[3]
熱滯後在實驗室里很容易用納升滲透壓計(nanolitre osmometer)測量。不同的生物體具有不同的熱滯後值。最大的熱滯後值是魚的APF的熱滯後值,接近-1.5°C (2.7°F)。然而,昆蟲的不凍蛋白是任何已知的魚類的不凍蛋白活性的10-30倍。這可能是由於昆蟲在地面上遇到的低溫要比魚在凍水中遇到的–1°C or –2°C還要低。在嚴冬月份里,雲杉實心蟲可以戰–30°C低溫,而不會被凍僵。[2] 阿拉斯加的甲殼蟲Upis ceramboides可以在–60°C的低溫下存活,但它使用的抗凍分子不是由蛋白質組成的。[4]
冷凍的速率可以影響AFP的熱滯後值。迅速的冷卻可以顯著地降低非平衡態冰點,並且,因而降低熱滯後值。這意味著如果溫度驟然下降,生物體可能無法適應它們所處的零下環境。
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