乙醛去氫酶 | 食品添加物合法業者資訊網
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乙醛去氫酶(acetaldehydedehydrogenase,縮寫ALDH;EC1.2.1.10CAS[9028-91-5])又稱解酒酵素,為醛去氫酶的一種,負責催化乙醛氧化為乙酸的反應。
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乙醛去氫酶(acetaldehyde dehydrogenase,縮寫ALDH;EC 1.2.1.10 CAS [9028-91-5])又稱解酒酵素,為醛去氫酶的一種,負責催化乙醛氧化為乙酸的反應。
CH3CHO + NAD+ + CoA ↔ 乙醯CoA + NADH + H+已知人類的乙醛去氫酶由三個基因所編碼:ALDH1A1、ALDH2 及最近發現的 ALDH1B1(亦稱 ALDH5)。
半胱胺酸-302為親核劑,是酶活性中心所在。胞質溶膠與粒線體兩種同工酶中的Cy擬訂為s殘基均可與標記的碘乙醯胺起反應,烷化後的酶活性受到影響。並且附近序列Gln-Gly-Gln-Cys在人類與馬的乙醛去氫酶中都是保守的,說明Cys-302對催化活性有重要作用。[2]
對肝乙醛去氫酶的定點突變顯示麩胺酸-268也是催化活性所需殘基。有突變的酶的活性無法通過另加入一般鹼類而恢復,表明此殘基可能用於反應初活化半胱胺酸-302,而非僅參與脫醯或氫負轉移步驟。[3]
細菌中的醯化乙醛去氫酶,與依賴金屬的4-羥基-2-酮戊酸 醛縮酶形成雙功能的二聚體。此複合體負責細菌中有毒芳香化合物的代謝。兩單元的結合在活性中心間產生一個疏水的通道,中間體在一邊完成反應便被運送至另一端,提高了催化效率並避免了副反應的發生。[1]
乙醛去氫酶主要有兩種ALDH1和ALDH2兩種同工酶,分別分布在胞質溶膠與粒線體。兩者無相同的亞基。它們在核苷酸水平為66%同源,在胺基酸水平則為69%一致,一致程度遠低於人類與馬ALDH1之間的91%。類比豬粒線體與胞質溶膠的天門冬胺酸轉胺酶的50%一致性,可得知ALDH1和ALDH2的分化是較早的。[4]
在乙醇代謝中的作用[編輯]肝中的乙醇去氫酶負責將乙醇(酒的成分)氧化為乙醛,生成的乙醛作為受質進一步在乙醛去氫酶催化下轉變為無害的...
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