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澱粉酶(英文:Amylase)是一種水解酶,是目前發酵工業上應用最廣泛的一類酶。澱粉酶一般作用於可溶性澱粉、直鏈澱粉、糖原等α-1,4-葡聚糖,水解α-1,4-糖苷 ...
澱粉酶(英文:Amylase)是一種水解酶[1],是目前發酵工業[2]上應用最廣泛的一類酶[3]。澱粉酶一般作用於可溶性澱粉、直鏈澱粉[4]、糖原[5]等α-1,4-葡聚糖,水解α-1,4-糖苷鍵的酶。根據作用的方式可分為α-澱粉酶[6](EC3.2.1.1.)與β-澱粉酶(EC3.2.1.2.)。
人類唾液[7]中的α-澱粉酶α-澱粉酶廣泛存在於動物(唾腺[8]、胰腺[9]等)[1]、植物(麥芽[10]、山萮菜[11])及微生物[12]。微生物的酶幾乎都是分泌性的。此酶以Ca2+為必需因子並作為穩定因子,既作用於直鏈澱粉,亦作用於支鏈澱粉[13],無差別地切斷α-1,4-鏈。因此,其特徵是引起底物溶液粘度的急劇下降和碘反應的消失,最終產物在分解直鏈澱粉時以麥芽糖為主,此外,還有麥芽三糖[14]及少量葡萄糖。另一方面在分解支鏈澱粉時,除麥芽糖[15]、葡萄糖[16]外,還生成分支部分具有α-1,6-鍵的α-極限糊精。一般分解限度以葡萄糖為準是35-50%,但在細菌的澱粉酶中,亦有呈現高達70%分解限度的(最終游離出葡萄糖)。
β-澱粉酶與α-澱粉酶的不同點在於從非還原性末端逐次以麥芽糖為單位切斷α-1,4-葡聚糖鏈。主要見於高等植物中(大麥、小麥、甘薯、大豆等),但也有報告在細菌、牛乳、黴菌中存在。對於像直鏈澱粉那樣沒有分支的底物能完全分解得到麥芽糖和少量的葡萄糖。作用於支鏈澱粉或葡聚糖的時候,切斷至α-1,6-鍵的前面反應就停止了,因此生成分子量比較大的極限糊精。從上述的α-澱粉酶和β-澱粉酶的作用方式,分別提出α-1,4-葡聚糖-4-葡萄糖水解酶(α-1,4-glucan 4-glucanohydrolase)和 α-1,4-葡聚糖-麥芽糖水解酶(α-1,4-glucan maltohydrolase)的名稱等而被使用。澱粉酶也可以診斷胰臟疾病,因為澱粉酶在血液中含量不多。但發生胰臟疾病時,血液裏的澱粉酶會急速上升,尤其是急性胰臟炎。[2][17][18][19][20] ...
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