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2017年4月12日—两个常数的比，当然也是一个常数。Kcat与Km的比是衡量一个酶催化效率的最重要参数。Kcat越大，Km越小，二者的比值越大 ...

研究酶的科研汪们都知道，无论是表达一种新酶，还是工程一个现有的酶，都需要对酶的一系列特性进行表征。这次，我们主要说说Km和Kcat。

Km、 Kcat、Vmax之间到底啥关系？我们先看上图。上图的横坐标是底物浓度，纵坐标是酶的反应速率。这个就是酶促反应动力学曲线了，可以用米氏方程来表征：

V = Vmax[S] / ( KM + [S]), 也可以写成V = Kcat[E]t[S] / ( KM + [S]),

公式中的V指反应速率，[S]是底物浓度，[E]t是酶的浓度，Km是一个常数，Kcat也是一个常数。这两个常数的意义我们后面再说。图中还有一个Vmax，这是最大反应速率，

Vmax=Kcat[E]t.

从这个曲线我们可以知道，在底物浓度很低时，酶的反应速率会随着底物浓度的增加迅速增加。此时酶的活性位点的是空的，等着底物来结合，所以产物形成的速度由可利用的底物浓度决定。当底物的浓度增加时，酶的活性位点渐渐被底物饱和，此时底物形成的速率由酶的浓度决定，当活性位点被底物饱和以后，添加再多的底物都不会对酶促反应速率产生影响，此时达到最大酶促反应速率Vmax。

下面我们说Km和Kcat这两个常数：

Km（Michaelis constant，米氏常数）

Km是米氏常数（Michaelis constant），其实全称是米歇利斯常数，可能米歇利斯太难记了吧，所以大家都简称为米氏常数（为啥你们可以记住阿基米德原理，拉格朗日方程？小米同学应该会有点桑...