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本文描述了多聚组氨酸标签（His-Tag）融合蛋白使用Ni-IDA/Ni-NTA进行亲和层析的基本原理，优势，以及实验操作流程Modifyyourmetadescriptionbyeditingitright ...
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相关资料：His标签亲和纯化实验步骤[1]（详细）本文描述了多聚组氨酸标签（His-Tag）融合蛋白使用Ni-IDA/Ni-NTA进行亲和层析的基本原理，优势，以及实验操作流程。
固定化金属离子亲合层析(Immobilized metal ion affinity chromatography, IMAC)，简称金属螯合亲合层析，是一种新型的应用于原核蛋白纯化[2]的技术。该方法通过蛋白质表面的一些特殊的氨基酸，使之与金属离子发生相互作用，从而对蛋白质进行亲和纯化。这些作用包括配价键结合、静电吸附、共价键结合等，其中以6个组氨酸残基组合的融合标签（His-Tag）在原核蛋白表达[3]中的应用最为显著。
His-Tag可结合在目的蛋白的C末端或N末端，形成特殊的结构，以便于进行下一步的纯化及检测。由于金属螯合亲合层析具有配体简单、吸附量大、分离条件温和、通用性强等特点，所以可选择范围广，高盐，存在变性剂以及去垢剂的上样条件下进行纯化，His-Tag正逐渐成为分离纯化蛋白质等生物工程产品最有效的技术之一。
His-tag作为蛋白纯化时的首选标签，其优势在于： N-端的His-Tag与细菌的转录翻译机制兼容，有利于蛋白表达； 采用IMAC（固定化金属离子亲合层析）纯化His-Tag融合蛋白操作更加简便； His-Tag对目的蛋白本身特性几乎没有影响，不会改变目的蛋白本身的可溶性和生物学功能； His-Tag非常小，在融合蛋白结晶后对蛋白的结构没有影响；His-Tag的免疫原性相对较低，可将纯化的蛋白直接注射入动物体内进行免疫并制备抗体； 与其它亲和标签构建成双亲和标签，并可应用于多种表达系统；His-Tag融合蛋白的适用范围也较广，既可以在非离...
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