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氧結合過程可視化模型示意圖，顯示所有四個單體和正鐵血基質，蛋白鏈。血紅素（Hemoglobin，縮寫Hb、Hgb）又稱血紅蛋白，俗稱血色素，是 ...

血紅素[註 1]（Hemoglobin，縮寫 Hb、Hgb）又稱血紅蛋白，俗稱血色素，是高等生物體內紅色含鐵的攜氧結合蛋白。血紅素的結構為異源四聚體，由2對珠蛋白組成，每個珠蛋白結合1個血基質。

哺乳動物的一個血紅素分子，可以結合最多四個氧分子。可以用平均細胞血紅素濃度測出濃度。

血紅素和類血紅素分子存在於幾乎所有的脊椎動物體內，在許多無脊椎動物、真菌和植物中也有分布。在這些機體中，血紅素可能攜帶氧氣，抑或扮演轉移和調節諸如二氧化碳、一氧化氮、硫化氫和硫化物的角色。其中一種稱作豆血紅素（Leghemoglobin）的變體分子是用來清除氧氣以免毒害諸如豆科植物的固氮根瘤的厭氧系統的。

哺乳動物中血紅素占紅血球乾重的97%、總重的35%。人類血紅素由2對（4條）血紅素單體聚合成四聚體，每個血紅素單體由每一條肽鏈和一個血基質連接構成。肽鏈有兩種（即珠蛋白的兩種肽鏈）：含141個胺基酸殘基的α鏈和含146個胺基酸殘基的非α鏈（β、γ及δ鏈，各種都有固定的胺基酸排列順序）。其中α鏈基因位於16號染色體，β、δ、γ鏈基因位於11號染色體。

血紅素有多種類型，正常人出生後有三種血紅素：