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胃蛋白酶（英語：pepsin）是一種消化性蛋白酶，由胃部中的胃黏膜主細胞（gastricchiefcell）所分泌，功能是將食物中的蛋白質分解為小的肽片段。胃蛋白酶的前體被稱為 ...

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胃蛋白酶（英語：pepsin）是一種消化性蛋白酶，由胃部中的胃黏膜主細胞（gastric chief cell）所分泌，功能是將食物中的蛋白質分解為小的肽片段。胃蛋白酶的前體被稱為胃蛋白酶原。

1836年，泰奧多爾·施旺（Theodor Schwann）在對消化過程進行的研究中，發現了一種能夠參與消化作用的物質，並將其命名為胃蛋白酶。[2]胃蛋白酶也是第一個從動物身上獲得的酶。

胃蛋白酶先是表達為酶原，即胃蛋白酶原。胃蛋白酶原是胃蛋白酶的無活性的前體，其一級結構比胃蛋白酶多出了44個胺基酸。

在胃中，胃黏膜主細胞釋放出胃蛋白酶原。這一酶原在遇到胃酸（由胃壁細胞所釋放）中的鹽酸後被激活。當胃對食物進行消化時，在被稱為胃泌素的一種激素和迷走神經作用下，啟動胃蛋白酶原和鹽酸從胃壁中釋放。在鹽酸所創造的酸性環境中，胃蛋白酶原發生去摺疊，使得其可以以自催化方式對自身進行剪切，從而生成具有活性的胃蛋白酶。隨後，生成的胃蛋白酶繼續對胃蛋白酶原進行剪切，將44個胺基酸殘基切去，產生更多的胃蛋白酶。

這種在沒有食物消化時保持酶原形式的機制，避免了過量的胃蛋白酶對胃壁自身進行消化，是一種保護機制。

某一肽鍵氨基端數第三個胺基酸為鹼性胺基酸（如賴氨酸、精氨酸和組氨酸）或者該肽鍵的氨基端為精氨酸時，則不能有效地對此肽鍵進行剪切。[3]這種剪切特異性在pH值為1.3時表現得更不明顯：只傾向於剪切氨基端為苯丙氨酸或亮氨酸的肽鍵。[3]

胃蛋白酶在酸性環境中具有較高活性，其最適pH值約為3。在中性或鹼性pH值的溶液中，胃蛋白酶會發生解鏈而喪失活性。

胃蛋白酶的活性能夠被pepstatin所抑制。

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